fa مطالعه تاثیر دنباله‌های تمایلی بر میزان فیبریلاسیون آمیلوئیدی پروتئین ها در شرایط In silico و برون تنی امروزه مطالعه تجمع غیر طبیعی پروتئین‌ها مورد توجه محققین حوزه‌های مختلف علوم به ویژه پزشکی و زیست فناوری قرار گرفته است. تجمع فیبریل‌های آمیلوئیدی پروتئین‌ها می‌تواند در بروز بیماری‌های مهمی ازجمله آلزایمر، دیابت قندی نوع II و پارکینسون نقش داشته باشد. در زیست فناوری از مشکلات اصلی تولید طیف وسیعی از پروتئین‌ها و پلی‌پپتیدهای نوترکیب تجمع برگشت‌ناپذیر در حین خالص‌سازی می‌باشد. در پروتئین‌های نوترکیب معمولا دنباله‌هایی در انتهای کربوکسیل یا انتهای آمینی قرار می‌دهند که می‌توانند در ساختار، خصوصیات فیزیکی و شیمیایی پروتئین‌ها تاثیر بگذارند. تاکنون مطالعه جامعی بر روی تاثیر این دنباله‌ها درتمایل تجمع‌پذیری پروتئین‌های نوترکیب انجام نگرفته است. در این مطالعه اثر دنباله‌های مختلف درتمایل تجمع‌پذیری پروتئین‌های نوترکیب با الگوریتم بیوانفورماتیکی AGGRESCAN مورد بررسی قرار گرفت. بررسی‌ها نشان داد که دنباله‌ها می‌توانند بر روی تجمع‌پذیری پروتئین‌های نوترکیب اثر بگذارند. برای تعیین صحت نتایج پیش‌گویی، فرآیند تجمع و فیبریلاسیون پروتئین آلفاسینوکلئین به همراه دنباله هیستیدینی و بدون دنباله با روش‌های CD، AFM و فلوریمتری و استانداردهای ویژه فیبریل‌های آمیلوئیدی بررسی شد. آلفا سینوکلئین از پروتئین‌های مهمی است که تشکیل پلاک‌های آمیلوئیدی گسترده‌ای در بیماری‌های نورودجنریتیو می‌دهد. برنامه بیو‌انفورماتیکی نشان داد که دنباله اضافه شده -توانست باعث افزایش تمایل پروتئین برای فیبریلاسیون شود. در مطالعه برون تنی داده‌های حاصل از تجزیه فرآیند فیبریلاسیون نیز موید همین مسئله بود و نشان داد که حضور دنباله موجب افزایش میزان فیبریلاسیون آلفاسینوکلئین شد. در نتیجه پیشنهاد می‌شود، در بسیاری مطالعات، به ویژه مطالعات مربوط به چگونگی بیماری‌زایی یا جستجوی داروهای مهارکننده فیبریلاسیون بهتر است که دنباله‌ها از پروتئین حذف شوند. 267 278 http://mg.genetics.ir/browse.php?a_code=A-10-109-310&slc_lang=fa&sid=1 جعفر فلاحی جعفر فلاحی 10031947532846003369 10031947532846003369 Yes دینا مرشدی دینا مرشدی 10031947532846003370 10031947532846003370 No