fa تجزیه بیوانفورماتیکی و مطالعات مدل‌سازی ساختاری آنزیم هلیکاز ترمیم کننده DNA (UvrD) در آرابیدوپسیس و برنج پروتئین‌های مسئول ترمیم خطاهای تکثیر DNA یا MMRها نقش مهمی در برقراری پایداری ژنوم کل موجودات ایفا می‌کنند. آنزیم هلیکاز UvrD، جزئی از کمپلکس MMR بوده و نقش موثری در فرایند ترمیم DNA از طریق باز کردن پیچش‌های آن بر عهده دارد. در این مقاله آنالیز بیوانفورماتیکی آنزیم هلیکاز UvrD در دو گونه گیاهی آرابیدوپسیس و برنج بررسی شد. این آنزیم در آرابیدوپسیس و برنج به ترتیب پروتئینی با 1149 (129 کیلو دالتون) و 1165 (130 کیلو دالتون) اسید آمینه می‌باشد. این پروتئین‌ها تمام دمین‌های حفاظتی را دارا بوده و به دلیل دارا بودن انتهای آمینی و توالی‌های لینکر بلندتر، از آنزیم هلیکاز UvrD در E.coli بزرگتر می‌باشند. اثبات شواهدی نظیر وجود سایت اتصال ATP در انتهای آمینی UvrDو حفاظت شدگی موتیف‌ها در هر دو گونه گیاهی مشابه با UvrD باکتری E.coli، پیشنهاد می‌کند که قطعات انتهای آمینی و کربوکسیلی آنزیم در این دو گیاه می‌توانند فعالیت ATP آزی و DNA هلیکازی′3 به ′5 نظیر باکتری مورد نظر از خود نشان دهند. با استفاده از نرم‌افزارهای بیوانفورماتیکی، ساختار سه بعدی آنزیم UvrD در دو گیاه مختلف ارزیابی شد و آنزیم هلیکاز REP باکتری E. coli به عنوان الگو برای طراحی ساختار آنزیم استفاده شد. ساخت تصاویر گرافیکی مولکولی و آنالیزهای ساختاری بهترین مدل ساخته شده نیز با نرم‌افزار کایمرا انجام گرفت. نتایج بیانگر عدم وجود تفاوت آشکار در ساختار سوم پروتئین‌های UvrD در دو گیاه آرابیدوپسیس و برنج بود. بنابراین این آنزیم‌ها طی فرایند تکامل دمین‌های اصلی خصوصیات بیوشیمیایی نظیر فعالیت ATP آزی و هلیکازی را حفظ کرده‌اند. Mismatch repair (MMR) proteins play important roles in maintaining genome stability in all the organisms. UvrD helicase is a component of MMR complex and plays an essential role in the DNA repair by providing the unwinding function. In the current manuscript we presented a bioinformatic analysis of UvrD helicase from two plant species (Arabidopsis and rice). The Arabidopsis thaliana and Oryza sativa UvrD had 1149 (129 kDa) and 1165 amino-acids (130 kDa) proteins, respectively. These proteins were larger than the E. coli UvrD because they contained a longer N-terminal extension and linker sequences. This research showed UvrD in both plants contained ATP-binding site. The existence of the N terminal ATP-binding site and conserved motifs in both plants suggest that the N terminal and C terminal sequences can show ATPase and a 3' to 5' DNA helicase activity similar to the E. coli UvrD. To gain some insight into the structure of UvrD using bioinformatic analysis softwares, three- dimentional structure of this enzyme was predicted in two different plant species. Molecular graphic images and structural analysis of the best models were produced using the UCSF Chimera package. The results demonstrated that there were not obvious differences in three- dimentional structure of AtUvrd and OsUvrd and during the evolutionary changes they have preserved their major domains and biochemical characteristics like ATPase and DNA helicase activity. آرابیدوپسیس,آنزیم هلیکاز,برنج,ترمیم DNA,تنش ژنوتوکسیک Arabidopsis, DNA repair, ,Genotoxic stress, Helicase, ,Rice 601 605 http://mg.genetics.ir/browse.php?a_code=A-10-109-405&slc_lang=fa&sid=1 افسانه سادات فرساد افسانه سادات فرساد 10031947532846002451 10031947532846002451 No سعید ملک زاده شفارودی سعید ملک زاده شفارودی 10031947532846002452 10031947532846002452 No