fa مطالعه و بررسی برهمکنش‌های پروتوپورفیرین IX (HEM) و فلاوین مونونوکلئوتید (FMN) زنجیره تنفسی سیتوکروم B در گونه گوسفند ژنتیک جانوری Subject 02 پژوهشی کامل Applicable <p dir="RTL" style="text-align: justify;"><span style="font-size:14px;"><span style="font-family:Tahoma;"><span style="direction:rtl"><span style="unicode-bidi:embed"><span lang="AR-SA">سیتوکروم </span>B<span lang="AR-SA"> به‌عنوان بخشی از زنجیره انتقال الکترون نقش دارد و باتوجه به اینکه این ژن منجر به تولید انرژی در دام و افزایش بازدهی می‌شود، شناخت مناسب‌ترین عوامل مؤثر بر این ژن و مقایسه بهترین لیگاندهای کاربردی در مسیر چرخه انتقال الکترون، می‌تواند باعث افزایش و بهبود تولیدات دامی و مطالعه کاربردی ژنتیکی شود. در این پژوهش برهمکنش‌های پروتوپورفیرین و فلاوین مونونوکلئوتید در ترکیب با سیتوکروم</span>B <span lang="AR-SA">&nbsp;با استفاده از داکینگ مولکولی شبیه‌سازی شد تا با مقایسه دو لیگاند کاربردی، مؤثرترین لیگاند در انتقال الکترون انتخاب شود. نتایج داکینگ ملکولی و بررسی نتایج حاصل با استفاده از سرورهای آنلاین نشان داد که </span><span lang="AR-SA">پروتوپورفیرین دارای بیشترین تعداد اسید آمینه شرکت‌کننده در تعامل الکترو استاتیک و هیدروفوبی نسبت به فلاوین مونونوکلئوتید می‌باشد و با توجه به نتایج به‌دست آمده داکینگ ملکولی</span> <span lang="AR-SA">از لحاظ بهترین انرژی اتصال </span><span lang="AR-SA">(</span>Binding enregy<span lang="AR-SA">) </span><span lang="AR-SA">مقایسه و بهترین پوز با منفی‌ترین انرژی و بزرگ‌ترین عدد که بهترین اتصال کمپلکس لیگاند و پروتئین را نشان می‌دهد، پروتوپورفیرین دارای منفی‌ترین و بهترین انرژی </span><span lang="AR-SA">اتصال با سیتوکروم</span>B <span lang="AR-SA">&nbsp;نسبت به فلاوین مونونوکلئوتید بود و می‌توان گفت بیشتر بودن تعداد اینترکشن‌ها و پیوندهای تشکیل شده از ترکیب پروتوپورفیرین با سیتوکروم </span>B<span lang="AR-SA"> می‌تواند صحت و تایید این ادعا باشد. آرژینین دارای بار مثبت زیادی می‌باشد و در تشکیل پیوند هیدرژنی که احتمال باعث افزایش تعامل الکترواستاتیک در ترکیب پروتوپورفیرین با سیتوکروم </span>B<span lang="AR-SA"> شده باشد. شبکه برهمکنش پروتئینی سیتوکروم </span>B<span lang="AR-SA"> پیشگویی شده براساس پروتئین‌های میتوکندری، 10 پروتئین دارای امتیاز بالا از نظر درجه گره بالقوه معرفی شدند.</span></span></span></span></span><span style="font-size:9pt"><span style="direction:rtl"><span style="unicode-bidi:embed"><span new="" romans="" style="font-family:" times=""><span dir="LTR" style="font-size:12.0pt"></span></span></span></span></span></p> <div style="text-align: justify;"><span style="font-size:11pt"><span style="text-justify:kashida"><span style="text-kashida:0%"><span style="line-height:115%"><span style="font-family:Calibri,sans-serif"><span new="" roman="" style="font-family:" times=""><span style="color:black">Cytochrome B plays a role in the electron transport chain, and as this gene leads to energy production in animals and increases efficiency, identifying the most effective factors on this gene and comparing the best applicable ligands in the electron transfer pathway can improve animal production and facilitate genetic studies. In this study, the interactions of protoheme and flavin mononucleotide in combination with cytochrome B were simulated using molecular docking to select the most effective ligand in electron transfer by comparing two practical ligands. The results of molecular docking and analysis using online servers showed that protoheme has the highest number of amino acids involved in electrostatic and hydrophobic interactions compared to flavin mononucleotide. Based on the obtained results of molecular docking, protoheme had the best binding energy and the best pose with the most negative energy and the largest number, indicating the best ligand-protein complex binding, compared to flavin mononucleotide, and it can be said that the higher number of interactions and bonds formed by the combination of protoheme with cytochrome B can confirm this claim. Arginine has a high positive charge and may have contributed to the formation of hydrogen bonds that may have increased electrostatic interactions in combining protoheme with cytochrome B. The cytochrome B protein-protein interaction network was predicted based on mitochondrial proteins, and 10 proteins with high potential node degree scores were identified.</span></span></span></span></span></span></span></div> پروتوپورفیرین, داکینگ ملکولی, سیتوکرومB, شبیه سازی, فلاوین مونونوکلئوتید, گوسفند Cloning, Cytochrome B, Flavin mononucleotide, Molecular docking, Protoporphyrin, Sheep 367 376 http://mg.genetics.ir/browse.php?a_code=A-10-435-1&slc_lang=fa&sid=1 jamal fayazi جمال فیاضی 10031947532846007972 10031947532846007972 No Agricultural Sciences and Natural Resources University of Khuzestan دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی خوزستان maryam shariat مریم شریعت maryamshariat00@gmail.com 10031947532846007973 10031947532846007973 Yes Agricultural Sciences and Natural Resources University of Khuzestan دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی خوزستان saeid neysi سعید نیسی 10031947532846007974 10031947532846007974 No Agricultural Sciences and Natural Resources University of Khuzestan دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی خوزستان