Modern Genetics Journal

fa مطالعه In Silico خانواده ژنی OLD101/SAL1، بررسی miRNAها و داکینگ SAL1 و موتانت old101 در آرابیدوپسیس In Silico Study of the OLD101/SAL1 Gene Family, Investigation of miRNAs and Molecular Docking of SAL1 and the old101 in Arabidopsis thaliana ژنتیک گیاهی Subject 01 پژوهشی کامل Applicable <div style="text-align: justify;">خانواده آنزیمی OLD101/SAL1 به‌واسطه عملکرد دوگانه نوکلئوتیدازی/فسفاتازی، نقش مهمی در تنظیم فرآیندهای حیاتی و پاسخ به تنش‌های محیطی در Arabidopsis thaliana ایفا می‌کند. مطالعه حاضر با بهره‌گیری از روشهای in silico و رویکرد یکپارچه‌ سلسله‌مراتبی، از سطح خانواده ژنی تا بررسی برهم‌کنش‌های اتمی ناشی از جهش نقطه‌ای به بررسی تکاملی و عملکردی خانواده SAL1 پرداخته و اثر جهش نقطه‌ای old101 در SAL1را مورد ارزیابی قرار داده است. بررسی خانواده فوق منجر به شناسایی ۹ همولوگ حاوی دومین حفاظت‌شده اینوزیتول مونوفسفاتاز (Sun et al.) در آرابیدوپسیس شد که علی‌رغم اشتراک در کلاس آنزیمی (EC)، دامنه‌های عملکردی متفاوتی از خود نشان می‌دهند؛ با این حال، PAP به‌عنوان سوبسترای مشترک در اغلب آن‌ها حفظ شده است. بررسی فیلوژنتیکی با استفاده از MEGA11 نشان داد AtSAL1 به‌همراه AtSAL3.1، AtSAL4 و AtSAL2.1 یک خوشه تکاملی نزدیک با حمایت بوت‌استرپ بالا تشکیل می‌دهد، در حالی که IMPLها و VTC4 مسیر تکاملی متمایزتری را طی کرده‌اند. بررسی مسیرهای زیستی نشان داد SAL1 و پارالوگ‌های آن در تقاطع مسیرهای متابولیسم فسفات، اینوزیتول‌فسفات و ترکیبات گوگردی قرار داشته و به‌عنوان هاب ‌(گره) مرکزی در شبکه متابولیکی عمل می‌کنند. تحلیل miRNA–mRNA پیشبینی میکند جهش old101 منجر به بازآرایی شبکه تنظیمی در سطح رونوشت نشده و الگوی تنظیم پسارونویسی SAL1 حفظ شده است. مدل‌سازی ساختاری، ناحیه اطراف یون Mg2+ را به‌عنوان پاکت اتصال اصلی SAL1/old101 مشخص و بستر مناسبی برای مطالعات داکینگ فراهم ساخت. نتایج داکینگ مولکولی این فرضیه را مطرح می‌کند که اگرچه جهش old101 موجب بازآرایی موضعی پاکت اتصال و تغییر دینامیک برهم‌کنش‌ها می‌شود، اما قابلیت اتصال لیگاند حفظ شده و فعالیت آنزیمی به‌طور کامل مختل نمی‌گردد. تغییر الگوی اتصال لیگاند به‌حدی نیست که مانع قابلیت اتصال شود. همچنین یافته‌های حاضر چارچوبی علمی و دقیق برای درک سازوکارهای مولکولی این خانواده ژنی ارائه می‌کنند و پایه‌ای محکم برای مطالعات آینده در زمینه طراحی عملکردی و پیش‌بینی اثر جهش‌های دیگر روی ژن SAL1 فراهم می‌آورند. </div> <div style="text-align: justify;">The OLD101/SAL1 enzyme family plays an important role in plant physiology and stress adaptation in Arabidopsis thaliana, owing to its dual nucleotidase and phosphatase activities. This study applies an integrative in silico framework to investigate the evolutionary, structural, and functional properties of the SAL1 family, with particular emphasis on the impact of the old101 point mutation as a representative perturbation of SAL1 activity. Analysis of this family led to the identification of nine homologous proteins harboring a conserved inositol monophosphatase (Sun et al.) domain. Despite sharing similar EC classifications, these enzymes exhibit distinct functional domains, while phosphoadenosine phosphate (PAP) remains a common substrate across most family members. Phylogenetic reconstruction places AtSAL1 in a tightly supported clade with AtSAL3.1, AtSAL4, and AtSAL2.1, whereas IMPL and VTC4 proteins form more distantly related lineages, reflecting divergent evolutionary trajectories. Pathway-level analysis positions SAL1 and its paralogs at the intersection of phosphate, inositol phosphate, and sulfur metabolic networks, where they function as central hubs in the metabolic network. Examination of miRNA–mRNA interactions indicates that the old101 mutation does not reconfigure post-transcriptional regulatory patterns, preserving the overall miRNA-mediated control of SAL1 transcripts. Structural modeling delineates the Mg²⁺-coordinated region as the principal catalytic pocket of both SAL1 and the mutant variant, thereby providing a suitable basis for ligand-binding analyses. Molecular docking further reveals that although the old101 mutation induces localized rearrangements within the binding pocket and alters interaction dynamics, ligand-binding capability is preserved and enzymatic activity is not completely disrupted. Collectively, these findings underscore SAL1 as a key integrative node linking phosphate, sulfur, and inositol signaling pathways, and offer a coherent mechanistic framework for predicting how structural perturbations modulate ligand binding without fully compromising catalytic competence.</div> آنزیم SAL1, داکینگ مولکولی, مطالعات بیوانفورماتیک, مدل‌سازی ساختاری Bioinformatics, SAL1 enzyme, Molecular docking, Structural modeling 291 303 http://mg.genetics.ir/browse.php?a_code=A-10-562-1&slc_lang=fa&sid=1 Azamsadat Moosavizadeh اعظم‌السادات موسوی زاده a_mousavizade@phd.guilan.ac.ir 10031947532846009145 10031947532846009145 No University of Guilan دانشگاه گیلان Reza Shirzadian-Khorramabad رضا شیرزادیان خرم آباد r.shirzadian@guilan.ac.ir 10031947532846009146 10031947532846009146 Yes University of Guilan دانشگاه گیلان Najaf Allahyari Fard نجف الهیاری فرد allahyar@nigeb.ac.ir 10031947532846009147 10031947532846009147 No National Institute of Genetic Engineering and Biotechnology پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست‌فناوری، تهران، ایران