دوره 13، شماره 1 - ( 7-1397 )                   جلد 13 شماره 1 صفحات 175-179 | برگشت به فهرست نسخه ها

XML English Abstract Print


دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی خوزستان، گروه علوم دامی
چکیده:   (775 مشاهده)

پیشرفت­های اخیر در توالی­یابی DNA و الگوریتم­های محاسباتی منجر به تشخیص اسنیپ­هایی با ارزش بالاتر شده‌است. از طرفی مطالعه آزمایشگاهی آلل‌های حاصل از اسنیپ‌ها دشوار و زمان­بر است. در این تحقیق از چندین الگوریتم محاسباتی برای بیان تاثیر ساختار و عملکرد اسنیپ­های ژن پروتئین شوک حرارتی70 (HSP70) بر عملکرد پروتئین در ژنوم گاومیش استفاده شد. HSP70 یک چاپرون مولکول است که در پاسخ به استرس بیان می­شود. از سویی دیگر گاومیش یکی از دام‌های مقاوم به استرس گرمایی است. در این بررسی از تراشه اسنیپ 90K افیمتریکس در112 گاومیش خوزستانی و اطلاعات توالی منتشر شده برای گاومیش هندی استفاده شده‌است. در Data Set گاومیش خوزستانی اسنیپی یافت نشد، اما در Data Set گاومیش هندی، یک اسنیپ تشخیص داده شد. آنالیز اسنیپ­ M5T (Methionine/Threonine) با استفاده از نرم­افزار­هایSIFT, PROVEAN انجام شد. SIFT با محاسبه ضریب 1 و الگوریتم PROVEAN با محاسبه ضریب 33/0 این جهش یا اثر اسنیپ را غیر مخرب و پروتئین را با عملکرد طبیعی نشان دادند. الگوریتم I-mutant که برای بررسی ثبات پروتئین جهش یافته hsp70 استفاده شد و تاثیر اسنیپ بر پایداری و استحکام پروتئین را با کمک رگرسیون براساس تغییر در انرژی آزاد (47/0DDG=) پیش­بینی می‌کند، نشان داد که اسنیپ Met5Thr در دمای 25درجه سانتی­گراد و 7pH= ثبات پروتئین را کمی کاهش می­دهد. اعتبارسنجی مدل به‌کمک نقشه­های راماچاندران و Prosa Z-Score حاکی از انحراف جزئی در پروتئین جهش­یافته در مقایسه با مدل طبیعی است. داکینگ مولکولی نحوه اتصال HSP70 به لیگاندش آدنوزین دی فسفات (ADP) در هر دو مدل طبیعی و جهش‌یافته نشان می­دهد که جهش منجر به کاهش پایداری پروتئین و تغییر ساختار آن می­شود که ضمن تغییر ساختار جایگاه اتصال لیگاند نیز تغییر می­کند. با این وجود به‌طورکلی جهش پیدا شده تاثیر مخرب و بزرگی بر ساختار پروتئین در این بررسی نشان نمی‌دهد.

متن کامل [PDF 461 kb]   (219 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي کوتاه | موضوع مقاله: ژنتیک جانوری
دریافت: 1398/7/9 | پذیرش: 1398/7/9 | انتشار: 1398/7/9