دوره 13، شماره 1 - ( 7-1397 )                   جلد 13 شماره 1 صفحات 175-179 | برگشت به فهرست نسخه ها

XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Askari Rad A, Fayazi J, Nazari M, Hajjari M. Prediction of nonsynonymous SNP consequences in heat shock protein 70 (Hsp70) gene of bubalus bubalis on structure and function of its protein. MGj. 2018; 13 (1) :175-179
URL: http://mg.genetics.ir/article-1-53-fa.html
عسکری راد آرزو، فیاضی جمال، نظری محمود، حجاری محمدرضا. پیش‌بینی اثراتSNP غیرمترادف ژن Hsp70گاومیش بر ساختار و عملکرد پروتئین آن. فصلنامه علمی ژنتیک نوین. 1397; 13 (1) :175-179

URL: http://mg.genetics.ir/article-1-53-fa.html


دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی خوزستان، گروه علوم دامی
چکیده:   (753 مشاهده)

پیشرفت­های اخیر در توالی­یابی DNA و الگوریتم­های محاسباتی منجر به تشخیص اسنیپ­هایی با ارزش بالاتر شده‌است. از طرفی مطالعه آزمایشگاهی آلل‌های حاصل از اسنیپ‌ها دشوار و زمان­بر است. در این تحقیق از چندین الگوریتم محاسباتی برای بیان تاثیر ساختار و عملکرد اسنیپ­های ژن پروتئین شوک حرارتی70 (HSP70) بر عملکرد پروتئین در ژنوم گاومیش استفاده شد. HSP70 یک چاپرون مولکول است که در پاسخ به استرس بیان می­شود. از سویی دیگر گاومیش یکی از دام‌های مقاوم به استرس گرمایی است. در این بررسی از تراشه اسنیپ 90K افیمتریکس در112 گاومیش خوزستانی و اطلاعات توالی منتشر شده برای گاومیش هندی استفاده شده‌است. در Data Set گاومیش خوزستانی اسنیپی یافت نشد، اما در Data Set گاومیش هندی، یک اسنیپ تشخیص داده شد. آنالیز اسنیپ­ M5T (Methionine/Threonine) با استفاده از نرم­افزار­هایSIFT, PROVEAN انجام شد. SIFT با محاسبه ضریب 1 و الگوریتم PROVEAN با محاسبه ضریب 33/0 این جهش یا اثر اسنیپ را غیر مخرب و پروتئین را با عملکرد طبیعی نشان دادند. الگوریتم I-mutant که برای بررسی ثبات پروتئین جهش یافته hsp70 استفاده شد و تاثیر اسنیپ بر پایداری و استحکام پروتئین را با کمک رگرسیون براساس تغییر در انرژی آزاد (47/0DDG=) پیش­بینی می‌کند، نشان داد که اسنیپ Met5Thr در دمای 25درجه سانتی­گراد و 7pH= ثبات پروتئین را کمی کاهش می­دهد. اعتبارسنجی مدل به‌کمک نقشه­های راماچاندران و Prosa Z-Score حاکی از انحراف جزئی در پروتئین جهش­یافته در مقایسه با مدل طبیعی است. داکینگ مولکولی نحوه اتصال HSP70 به لیگاندش آدنوزین دی فسفات (ADP) در هر دو مدل طبیعی و جهش‌یافته نشان می­دهد که جهش منجر به کاهش پایداری پروتئین و تغییر ساختار آن می­شود که ضمن تغییر ساختار جایگاه اتصال لیگاند نیز تغییر می­کند. با این وجود به‌طورکلی جهش پیدا شده تاثیر مخرب و بزرگی بر ساختار پروتئین در این بررسی نشان نمی‌دهد.

متن کامل [PDF 461 kb]   (212 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي کوتاه | موضوع مقاله: ژنتیک جانوری
دریافت: 1398/7/9 | پذیرش: 1398/7/9 | انتشار: 1398/7/9

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
CAPTCHA

ارسال پیام به نویسنده مسئول


کلیه حقوق این وب سایت متعلق به فصلنامه علمی ژنتیک نوین می باشد.

طراحی و برنامه نویسی : یکتاوب افزار شرق

© 2021 CC BY-NC 4.0 | فصلنامه علمی ژنتیک نوین

Designed & Developed by : Yektaweb